相近,分别含275和274个氨基酸残基,由一条多肽链构成。在pH6～10下稳定,低于6或大于11时很快失活。其活性中心含丝氨酸,故称丝氨酸蛋白酶[1] 。它不但能水解肽键, 还具有水解酰胺键、酯键以及转酯和转肽的功能。由于酶的专一性，它只能对蛋白质水解，不能作用于淀粉、脂肪等物质。

外观一般呈粉末状，也有部分呈微球状。
来源：
碱性蛋白酶的主要来源为微生物提取，研究和应用较多的主要是芽孢杆菌，以枯草杆菌，也有少量其他菌种，比如链霉菌。

天然菌种的生产能力和所含的酶活性、稳定性往往达不到工业生产的需求，需要对菌种进行筛选改进，常用的方法有诱变、基因工程、蛋白质工程、孢子热处理等。主要目标是提高酶的活性、稳定性（耐温耐碱）、抗氧化、抗螯合性能。